INMUNIDAD ESPECÍFICA
Las características
principales de la reapuesta inmunitaria específica son que los anticuerpos y
las células citotóxicas son específicas y que, durante el primer contacto, un
individuo adquiere una memoria
inmunológica hacia ese microorganismo. La memoria inmunológica permite una
respuesta inmunitaria más rápida y mejor la segunda vez.
La producción de anticuerpos
específicos se llama inmunidad humoral,
mientras que la producción de células citotóxicas específicas, o de células
específicas que liberan factores de activación de macrófagos, se conoce como inmunidad celular o inmunidad mediada por células.
Inmunógeno.- Es una célula o
macromolécula que estimula una respuesta inmunitaria específica. Sólo inducen
una respuesta inmunitaria si son reconocidos como “extraños”.
Antígeno.- Es una molécula que
se combina con un anticuerpo, pero que no es necesariamente inmunogénica por sí
misma.
Haptenos.- Son grupos químicos
pequeños que, aunque no son inmunogénicos por sí mismos, pueden provocar la
producción de una respuesta inmunitaria específica cuando se unen
covalentemente a una proteína inmunogénica.
Epítopos.- Pequeñas secuencias
lineales de residuos aminoácidos o secuencias ramificadas de carbohidrato, que
son reconocidas por los anticuerpos y células citotóxicas producidas por el
sistema inmunitario.
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Inmunógeno
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Tipo de respuesta que produce la eliminación del
inmunógeno
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Bacterias
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Humoral (excepto
micobacterias)
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Virus
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Inmunidad celular
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Hongos
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Inmunidad celular
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Protozoarios
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Cualquiera,
dependiendo del organismo
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Nemátodos y
helmintos parásitos
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Humoral
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Tejido
transplantado
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Inmunidad celular
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Proteínas
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Humoral
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Polisacáridos
complejos
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Humoral
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Glicoproteínas
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Humoral
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Ácidos nucleicos
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Humoral
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ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LOS ANTICUERPOS
Los anticuerpos, o
inmunoglobulinas (Ig), son glicoproteínas halladas en el plasma sanguíneo, la
linfa y las secreciones como la saliva, las lágrimas y el líquido
gastrointestinal.
En los seres
humanos hay cinco clases de inmunoglobulina: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD:
Las cinco clases se
encuentran en el plasma, aunque la
IgA es más importante como anticuerpo “secretorio” que
protege las superficies “externas” del cuerpo.
Estructura de la
IgG
La molécula de la IgG es una glicoproteína
constituída por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas idénticas y
dos cadenas ligeras idénticas, las mismas que se mantienen juntas mediante
puentes disulfuro.
Cada molécula de
IgG tiene dos centros idénticos de unión a un epítopo específico situados en la
porción amino-terminal de las cadenas ligeras y pesadas en la región Fab.
El extremo
carboxilo terminal de las cadenas pesadas se conoce como región de fragmento cristalizable (Fc), que
determina varias actividades biológicas, como la capacidad que posee la
molécula de cruzar la placenta.
La región de la bisagra de la cadena
pesada es rica en residuos prolina que le confiere flexibilidad y puede
permitir que las dos regiones Fab se unan a epítopos que estén separados por
distancias variables.
El papel de los anticuerpos
La primera y más
importante función de un molécula de anticuerpo es combinarse en forma
específica con el epítopo que reconoce y luego indicar a otros componentes del
sistema inmunitario que se trata de un invasor extraño que debe ser eliminado.
La destrucción del
inmunógeno se logra de la siguiente manera:
- La unión de IgG o IgM a los
inmunógenos puede activar la secuencia del complemento, que produce la
lisis e los inmunógenos celulares. Los productos intermedios de la
secuencia del complemento estimulan la absorción de complejos
antígeno-anticuerpo por neutrófilos y macrófagos
- Los neutrófilos y macrófagos tienen receptores de
superficie celular para la región Fc de
- Los linfocitos granulares grandes
también tienen receptores para el Fc de
